藍藻光合作用環式電子傳遞的結構基礎研究獲進展
http://www.1718001.com 2020-02-04 09:53:25 儀表網

  1月30日,《自然-通讯》(Nature Communications)期刊以Article形式发表了中国科学院生物物理研究所常文瑞/李梅研究组、章新政研究组及中科院分子植物科学卓越创新中心/植物生理生态研究所米华玲研究组的合作研究成果,题为Structural basis for electron transport mechanism of complex I-like photosynthetic NAD(P)H dehydrogenase(DOI: 10.1038/s41467-020-14456-0)。该项工作用单颗粒冷冻电镜方法解析了来源于嗜热蓝藻T. elongatus BP-1的一种参与光合作用环式电子传递的多亚基膜蛋白复合物NDH-1L,及其结合电子供体铁氧还蛋白(ferredoxin, Fd)的三维结构。

  在氧化還原反應中,有氧的傳遞、氫的傳遞和電子的傳遞,在生物體的氧化還原反應中也有同樣的類型。加氧酶(oxygenase)的場合即是氧的傳遞,但氫的傳遞則認爲是電子和氫離子的轉移,與電子傳遞並無本質上的差別。

  光合生物的电子传递可分为线性电子传递和环式电子传递两种类型。线性电子传递产生NADPH和ATP,供光合作用卡尔文循环和其它细胞代谢反应所利用。但是线性电子传递过程中生成的ATP和NADPH的比例不足以满足卡尔文循环所消耗的ATP和NADPH的比例,因而在光合生物中还有环式电子传递。该过程中,电子通过质体醌(plastoquinone, PQ)在PSI和细胞色素b6f(Cytb6f)复合物之间循环,仅产生ATP而不会产生NADPH。环式电子传递具有非常重要的生理意义,它能够增加ATP/NADPH比例,从而提高卡尔文循环的效率;此外,环式电子传递还在光保护中起着重要作用,并帮助光合生物快速响应环境变化。

  對以吡啶核苷酸作爲輔酶的脫氫酶來說,從底物中移動的氫原子也僅只有一個,其他是作爲電子+H+,向吡啶輔酶傳遞。在呼吸作用中分子態氧,是通過細胞色素系統接受電子傳遞,與氫結合生成水。細胞色素間的氧化還原隨著鐵紅血素的二價、三價的變化而進行電子傳遞。通常底物的氧化,是根據從底物到氧的多價酸電子傳遞來進行的,形成一個完整的呼吸鏈。

  伴隨著能量轉換的氧化還原因子序列。代謝的某些還原産物(如NADH2,三羧酸循環中形成的琥珀酸)能作爲電子供體,經過這個鏈,把電子傳遞到分子氧(形成水)。沿著鏈的電子傳遞被認爲形成了一個給予能量的狀態和實體(本質不清楚),可用于許多需能過程。在真核系統中,電子傳遞鏈存在于線粒體內膜上,基本上由細胞色素類、泛醌、含硫的非血紅素鐵蛋白,兩種黃素蛋白(NADH2-脫氫酶和琥珀酸脫氫酶)組成。在細菌系統,不同種類的細菌,其電子傳遞鏈的組成有很大差異,甚至生長在不同條件下的同一種類也不盡相同,傳遞鏈局限于細胞膜上,包括一系列載體,如細胞色素a,b,c和d,泛醌和(或)萘醌型的醌類。在某些細胞電子傳遞鏈中,含有大量與膜結合的直接對傳遞鏈供給電子的脫氫酶。

  在藍藻中,一種I型NAD(P)H脫氫酶複合物(NDH-1L)對于環式電子傳遞至關重要。研究表明,鐵氧還蛋白(Fd)接受PSI傳遞的電子,並將之進一步傳遞給NDH-1L複合物,由結合在NDH-1L的PQ分子將電子轉移至Cytb6f,與此同時,NDH-1L將質子從細胞質側泵到類囊體腔側,形成跨膜質子梯度驅動ATP生成。藍藻的NDH-1L複合物包含19個亞基,其結構已于2019年由美國和英國的2個研究組分別報道,但是已報道的結構中都缺少一個與其功能密切相關的重要亞基NdhV,此外,PQ分子和電子供體Fd結合NDH-1L的具體位置及相互作用信息都不清楚。對NDH-1L及其結合Fd/PQ的複合物的三維結構研究將有助于揭示光合作用環式電子傳遞的機理。

  生物物理所和分子植物卓越中心的联合团队通过密切合作,利用单颗粒冷冻电镜方法,解析了来源于嗜热蓝藻T. elongatus BP-1的两个NDH-1L结构,分别结合有内源性PQ分子(NDH-PQ)和电子供体Fd蛋白(NDH-Fd),分辨率分别是3埃和3.2埃。NDH-PQ结构揭示了环式电子传递链的重要组分PQ分子的结合位点;NDH-Fd结构包含NDH-1L复合物的全部19个蛋白亚基,揭示了电子供体Fd与NDH-1L复合物的相互作用细节。研究结果首次提供了完整的NDH-1L结构模型,揭示了PQ分子的结合位置,构建了从Fd到PQ的电子传递途径,并测定了NDH-1L在不同pH条件下的活性及其与Fd的亲和力。该项工作为揭示NDH-1L参与的环式电子传递和质子泵耦联机制提供了重要的分子基础。

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